Eitan Reuveny Sie können unserem Autorensystem helfen Wenn Sie feststellen, dass Publikationen falsch diesem Autor zugeschrieben werden, melden Sie sich bitte an und markieren Sie Übereinstimmungen als richtig oder falsch. Bagriantsev SN, Chatelain FC, Clark KA, et al. (2014) Tetherisches Protein-Display identifiziert einen neuartigen Kir3.2-Regler (GIRK2) aus Protein-Gerüstbibliotheken. Acs Chemische Neurowissenschaften. 5: 812-22 Reuveny E. (2013) Strukturbiologie: Ionenkanalwindungen zum Öffnen. Natur . 498: 182 & ndash; 3 Palty R, Raveh A, Kaminsky I, et al. (2012) SARAF inaktiviert die Speicher betrieben Kalzium Eintrag Maschine zu verhindern, dass überschüssige Kalzium Nachfüllen. Zelle. 149: 425 & ndash; 38 Cooper A, Grigoryan G, Guy-David L, et al. (2012) Trisomie des G-Protein-gekoppelten K-Kanals, Kcnj6, beeinflusst Belohnungsmechanismen, kognitive Funktionen und synaptische Plastizität bei Mäusen. Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 109: 2642 & ndash; 7 Raveh A, Cooper A, Guy-David L, et al. (2010) Nonenzymatische schnelle Kontrolle der GIRK-Kanalfunktion durch eine G-Protein-gekoppelte Rezeptorkinase. Zelle. 143: 750-60 Raveh A, Riven I, Reuveny E. (2009) Aufklärung des Torens des GIRK-Kanals mit einem spektroskopischen Ansatz. Zeitschrift für anorganische und allgemeine Chemie. 587: 5331-5 Sadja R, Reuveny E. (2009) Die Aktivierungs-Gating-Kinetik von GIRK-Kanälen wird durch zytoplasmatische Reste benachbart zu Transmembrandomänen vermittelt. Kanäle (Austin, Tex.). 3: 205-14 Raveh A, Riven I, Reuveny E. (2008) Die Verwendung der FRET-Mikroskopie zur Aufklärung von Konformations-Umlagerungen des Steady-State-Kanals und der G-Protein-Wechselwirkung mit den GIRK-Kanälen. Methods in Molecular Biology (Clifton, N. J.). 491: 199-212 Iwanir S, Reuveny E. (2008) Adrenalin-induzierte Hyperpolarisierung von Maus-Pankreas-Inselzellen wird durch G-Protein-gating-innengerichtete Kalium (GIRK) - Kanäle vermittelt. PflGers Archiv. Europäische Zeitschrift für Physiologie. 456: 1097-108 Guy-David L, Reuveny E. (2007) PIP2 - der Hauptschlüssel. Neuron. 55: 537-8Abbildung 1: Der GIRK2-Kanal in Aktion 2. Von der Strukturbiologie: Ionenkanalwindungen zu öffnen Eitan Reuveny 1, Zeitschriftentitel: Nature Band: 498. Seiten: 182ndash183 Datum der Veröffentlichung: (13 Juni 2013) DOI: doi: 10.1038nature12255Bindung der Gx003B2- und G x003B3-Untereinheiten eines G-Proteins an Jedes der vier GIRK2-Monomere aktiviert den homotetramerischen GIRK2-Kanal. ein . Seitenansicht des Kanals mit den zugehörigen PIP 2-Molekülen und Gx003B2 x003B3. B. Unterseite des gleichen Komplexes. Man beachte die vierfache Symmetrie und den mittleren Permeationsweg für Kaliumionen (K). C. Modelle der strukturellen Umlagerungen, die mit der Öffnung des GIRK2 Kanals durch Gx003B2 x003B3 Dimere verbunden sind. Wenn man aus der Zelle schaut, wenn Gx003B2 x003B3 bindet, rotiert die zytoplasmatisch assoziierte Domäne im Uhrzeigersinn relativ zu der membranassoziierten Domäne, um den Permeationsweg am inneren Gate zu verbreitern. Die resultierende Voröffnungskonformation ist jedoch nicht groß genug, um den Durchgang von hydratisiertem K durch den Kanal zu ermöglichen. Eine zusätzliche Verdrehung in der gleichen Richtung kann das innere Gate weiter ausdehnen, so daß hydratisiertes K sich durch diese offene Konformation bewegen kann. Die Bewegung von der vorgeöffneten zur offenen Konformation ist zufällig und wird als der Mechanismus betrachtet, der die bekannte Berstaktivität des Kanals steuert. Eitan Reuveny ist in der Abteilung für Biologische Chemie, Weizmann Institut für Wissenschaft, Rehovot 76100, Israel.
No comments:
Post a Comment